組蛋白修飾影響了基因功能的發(fā)揮，以維持基因的表達潛能。賓夕法尼亞州立大學在《PNAS》上發(fā)表了一項研究，對酵母中的基因進行研究，發(fā)現(xiàn)組蛋白修飾可以控制基因功能的發(fā)揮，確保未來子細胞與親代細胞的行為一致。這項新發(fā)現(xiàn)對于研究諸如癌癥等疾病具有重要意義。科學研究中發(fā)現(xiàn)，所有生物細胞最基本的一個生命過程是基因表達，某些基因受到調(diào)控來表達開啟或關(guān)閉的過程。但是就算細胞具有相同的DNA，基因表達程序發(fā)生變化就可能導致不同的細胞行為和功能。舉個例子，雖然人類肌細胞和神經(jīng)細胞具有相同的DNA，但基因表達往往因細胞而異，這些細胞的行為和功能卻非常的不同。基因表達出現(xiàn)了錯誤調(diào)控會使細胞的適應(yīng)性受到影響和導致疾病，這種錯誤調(diào)控可能只發(fā)生于一小部分細胞，但是隨后就可能引起疾病。所以對單細胞水平的基因調(diào)控研究具有重要的意義。科研人員利用細胞分裂熒光視頻，單個酵母細胞中 HO 基因在多次細胞分裂過程中的表達情況進行了觀察。HO 基因是芽殖酵母變性的相關(guān)基因，可以使酵母由雄性變?yōu)榇菩裕蚴窍喾础Ｍㄟ^觀看細胞分裂熒光視頻，科研人員發(fā)現(xiàn)如猜想的一樣，98 %的母細胞和 3% 的子細胞中都有HO基因的表達于，但基因表達在小部分細胞中出現(xiàn)了錯誤。這種錯誤出現(xiàn)的原因就是組蛋白構(gòu)型的改變，而 HO 表達的短時記憶似乎通過組蛋白修飾遺傳，使得HO基因的表達調(diào)控失常。

主要還是修飾的作用。主要有甲基化，乙酰化，磷酸化等。一般甲基化與染色體的失活有關(guān)。乙酰化一般代表染色質(zhì)的活性狀態(tài)，有的組蛋白要先去甲基化，再乙酰化活化。磷酸化（如H1的）一般與細胞周期的狀態(tài)有關(guān)，不能磷酸化，染色體不能進行。

組蛋白（英語：histone）是染色質(zhì)的主要蛋白質(zhì)。它們是脫氧核糖核酸（DNA）折疊時所依賴的線軸，及在基因表達調(diào)控中占一角色。組蛋白存在于真核生物的細胞核中，除了某些古細菌外，其他細菌則沒有組蛋白。這些古細菌的組蛋白可以幫助重整真核生物組蛋白的進化前體。組蛋白在真核生物中是極為保守 (不易突變) 的蛋白質(zhì)，特別是因它在細胞核內(nèi)的重要角色。已知的組蛋白并有六種，分別為H1（有時稱為連接組蛋白H5）、H2A、H2B、H3、H4及古細菌組蛋白。下面說說對基因表達有影響的H3吧。與組蛋白H2A及H2B類似，組蛋白H3有著一個主要的球狀結(jié)構(gòu)域與長的N端尾巴，是組成小珠子串結(jié)構(gòu)內(nèi)的核小體的重要原素。它的N端尾巴從球狀核小體核心伸出，能進行多種影響細胞運作的表觀遺傳修飾。這些修飾包括將甲基及乙醘基共價附著于離氨酸或精氨酸，及絲氨酸或羥丁氨酸的磷酸化。離氨酸9的甲基化涉及基因沉默及在DNA內(nèi)形成相對較不活躍的異染色質(zhì)。組蛋白H3的乙醘基化會在組蛋白尾巴內(nèi)不同的離氨酸位置出現(xiàn)，并且由組蛋白乙醘轉(zhuǎn)移酶（HAT）所催化。離氨酸14的乙醘基化在基因中很普遍，亦會轉(zhuǎn)錄成為核糖核酸（RNA）。組蛋白最重要的基本性質(zhì)，除了是協(xié)助與DNA的相互作用外，就是它的水溶性。一般來說，活性的基因較少與組蛋白聯(lián)系，但非活性的基因會在間期與組蛋白結(jié)合。組蛋白的結(jié)構(gòu)在進化上保存，這是因為任何有害的突變會造成嚴重的不適應(yīng)性。

總結(jié)

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